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免疫球蛋白的结构(图)

2010-06-01365必发娱乐:本站 阅读: 【字号:
导读: 关于Ig 结构与功能的研究,是近40 年来免疫学中的一大突破。在此之前,由于存 在于正常血清中的抗体有异质性,故对其结构的研究十分困难。自发现多发性骨髓瘤病人血清中含有均一的Ig (单克隆Ig) 以及应用酶或还原剂消化和解离Ig 技术,已得出Ig 一般结构的

   关于Ig 结构与功能的研究,是近40 年来免疫学中的一大突破。在此之前,由于存 在于正常血清中的抗体有异质性,故对其结构的研究十分困难。自发现多发性骨髓瘤病人血清中含有均一的Ig (单克隆Ig) 以及应用酶或还原剂消化和解离Ig 技术,已得出Ig 一般结构的结论。五大类Ig 中,以IgG 的结构和功能研究得最清楚,Ig 的基本结构和功能都是以IgG 为代表说明的。
Ig 分子巨大,含有1000 个以上的氨基酸残基。各类Ig 具有一定的结构 和特点。
1963 年Porter 对IgG 的化学结构提出了一个模式图 (图38 -1),后经许多学者证实,其他几类Ig具有与IgG 相似的基本结构。
一、四肽链结构
所有Ig 的基本单位都是四肽链的对称结构,其中二条为相同的重链 (heavy chain , H 链),其分子量较大,由440 个氨基酸组成,另二条为相同的轻链 (light chain ,L 链) 其分子量较小,只含214 个氨基酸。重链上结合有不同量的糖,故Ig 属糖蛋白。轻链根据其C 区的化学结构和抗原性的差异分为κ(Kappa) 和λ(Lambda) 二型。一个Ig 分 子的二条轻链只能是同一个型,不是κ型就是λ型,绝无可能二型轻链共同存在于同一个Ig 分子中。每条重链和轻链分为氨基端 (N 端) 和羧基端 (C 端)。在多肽链的N 端, 轻链的1/2 与重链的1/4 ,这个区的氨基酸排列顺序随抗体特异性不同而有所变化,故称这个区为可变区 (Varible region ,V 区),它赋于抗体检验地 带网以特异性。多肽链的C端轻链的
其余1/2 及重链的3/4 ,这个区的氨基酸数量、种类,排列顺序及含糖量都比较稳定, 故称为恒定区 (Constant region ,C 区)。Ig 可变区与恒定区的分界线在114位氨基酸,即114 位以前的 N 端为可变区,115 位以后的C 端为恒定区。同一类别的Ig 其恒定区氨基酸仅有少数可被取代,增加或缺如,但不同类别Ig 恒定区的这些指标差异很大。该区不仅作为Ig 的骨架,且对激活免疫反应也有一定作用,即它具有许多重要的生物学活 性。两条相同的重链借二硫键相互连接;两条相同的轻链,分别借二硫键连接在重链 N 端的两侧。因此Ig 都是对称性的大分子。
 

图38 -1  免疫球蛋白基本结构简易模式
A :以四条多肽链表示;B :表示 V 区和 C 区的位置
由四条多肽链和几对二硫键连接成的一个基本单位称为Ig 单体。IgG 、IgD 、IgE 及 大多数血清型IgA 均为单体。分泌型IgA为双体,即两个单体IgA 由J 链相连,加上一个分泌片组成。IgM 为五聚体,即五个单体IgM 由一条J链相连而成 (图表38 -2)。
 

图38 -2  J 链和分泌片 (SC) 的示意图
二、绞链区
在两条重链之间二硫键连接处附近的重链恒定区,即在 CH1 和C H2 之间,有一个 可转动的绞链区 (hinge region),由2 ~5 个链间二硫键、CH1 尾部和 CH2 头部的小段肽 链构成,约含30 个氨基酸残基 (其顺序约自209 ~240 个氨基酸区段)。当Ig检验地 带网与抗原结 合时,该区可转动,以便一方面使可变区的抗原结合点尽量与抗原配合,可与不同距离 的两个抗原决定簇结合,起弹性和调 节作用;另 一方面使Ig 变构,暴 露补体结合点
(如IgG 、IgM 的 C1q 结合点)。
三、高变区
在V 区内,重链有四处,轻链有三处氨基酸残基的组成和排列次序比可变区内其 他位置上的氨基酸残基更易变化。如在轻链第26 ~32 、48 ~55 、90 ~95 三个部位,在重 链第31 ~37 、51 ~58 、84 ~91 和101 ~110 四个部位的氨基酸残基变化特别剧烈,这些 小区称为高变区 (hypervariable region)。轻、重链上的高变区位置大致相当。可变区中 其它较少变化的部分称为骨架氨基酸残基,其结构比较稳定。特异性抗原决定簇与Ig 结合的位置就在Ig 的高变区,抗体的独特型决定簇 (idiotypic derterminant) 也在这里。 抗体的高变区、抗体的抗原结合部位和抗体的独特型决定簇三个完全不同的概念,目前 已统一于一个结构基础上,即抗体分子可变区球形顶端凹陷的立体结构。由于此结构能检验地 带网表现出抗体的特异性或独特型,故称为抗体的独特型标志。
四、轻链
五类I 的轻链只有两个型,即κ型和λ型。人类κ链占2/3 ,不同人种二型比例有 差异,不同种属间差异更大。例如小鼠中κ链与λ链比例为97 %∶3 %。每条轻链由链内 二硫键连接成两个球状结构,即VL 与CL 。κ链与λ链的恒定区氨基酸组成有差异,这 种差异构成了轻链型别特异的抗原决定簇,是轻链分型的依据。

五、重链
五大类Ig 类别是由重链恒定区的氨基酸排列顺序不同而定的,每一Ig 分子内部的 重链都相同,如IgM 五聚体的10 条重链,分泌型IgA 双聚体的4 条重链及各单体Ig 的2 条重链都是相同的。各类Ig 重链根据其恒定区氨基酸组成的较小差异及链间二硫键的 数目与位置不同,又可将Ig 分为若干亚类。

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